Bнгибиторы протеолитических ферментов, лектины, уреаза, липоксигеназа и другие. Большую часть соевого белка (около 70 %) составляют запасные белки класса 7S (β-конглицинины) и 11S (глицинины), которые вполне нормально усваиваются млекопитающими.
Ингибиторы протеаз составляют 5-10 % от общего количества белка в семенах сои. Их активность колеблется от 7 до 38 мг/г. Отличительной особенностью этих веществ является то, что, взаимодействуя с ферментами, предназначенными для расщепления белков, они образуют устойчивые комплексы, лишенные как ингибиторной, так и ферментативной активности. Результатом такой блокады является снижение усвоения белковых веществ рациона. Попадая в желудок, часть ингибиторов (30-40 %) теряет свою активность, а наиболее устойчивые достигают двенадцатиперстной кишки в активной форме и ингибируют ферменты, вырабатываемые поджелудочной железой. В результате этого поджелудочная железа вынуждена продуцировать их более интенсивно, что в конечном итоге может вызвать ее гипертрофию.
По химическому строению, свойствам и субстратной специфичности ингибиторы сои, в основном, относятся к двум семействам:
* ингибиторы Кунитца — водорастворимые белки, с молекулярной массой 20000-25000 Да, связывающих одну молекулу трипсина, со сравнительно небольшим числом дисульфидных мостиков, с изоэлектрической точкой 4,5;
* ингибиторы Баумана-Бирк — спирторастворимые белки с молекулярной массой 6000-10000 Да и небольшим числом дисульфидных мостиков, способных ингибировать как трипсин, так и хемотрипсин, с изоэлектрической точкой 4,0-4,2.
Лектины (фитогемагглютенины) представляют собой гликопротеины. Они нарушают функцию всасывания слизистой кишечника, повышают её проницаемость для бактериальных токсинов и продуктов гниения, агглютинируют эритроциты всех групп крови, вызывают задержку роста. В составе белка их от 2 до 10 %, а активность колеблется от 18 до 74 ГАЕ/мг муки. Лектины хорошо извлекаются водой и спиртом. Некоторые исследователи отмечают, что для инактивации лектинов достаточны более мягкие условия, чем для ингибиторов трипсина, а именно — обработка пропионовой кислотой или же термическое воздействие при 80-100°С в течение 15-25 мин.
Уреаза — фермент, который осуществляет гидролитическое расщепление мочевины с образованием аммиака и углекислого газа. Уровень её активности важен только для молочного животноводства при использовании сои в кормах, содержащих мочевину, так как при взаимодействии уреазы с мочевиной кормов образуется аммиак, отравляющий организм животного. В исходных семенах сои доля уреазы может достигать 6 % от количества всех белков.
Липоксигеназа — фермент, окисляющий липиды, содержащие цис-цис-диеновые единицы. Образующиеся при этом гидроперекисные радикалы окисляют каротиноиды и другие кислородмобильные компоненты, снижая тем самым пищевые достоинства сои. Кроме того, под действием липоксигеназы при длительном хранении семян, в них образуются альдегиды и кетоны (н-гексанал, н-гексанол, этилвинилкетон), которые придают сое специфический неприятный запах и вкус.
