Перейти к публикации
Форум химиков на XuMuK.ru
валли

ферментативный гидролиз

Рекомендованные сообщения

подскажите пожалуйста что за нуклеиновая к-та с фрагментом -дГ-дТ-дЦ-, где про такое можно найти?

мне нужно фермент. гидролиз этого участка

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

подскажите пожалуйста что за нуклеиновая к-та с фрагментом -дГ-дТ-дЦ-, где про такое можно найти?

мне нужно фермент. гидролиз этого участка

Таких нуклеиновых кислот целая куча, сформулируйте вопрос полностью.

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Таких нуклеиновых кислот целая куча, сформулируйте вопрос полностью.

найти схемы ферментативного гидролиза нукл. кислоты по центральному фрагменту -дГ-дТ-дЦ-

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Не хотел отдельную тему создавать, так как вопрос по этой же теме. Ни один препад в нашем универе на него не мог ответить: Ферменты - по сути глобулярные белки (шарики из аминокислот). Протеиназы - ферменты разлагающие пептидные связи в белках между различными аминокислотами (пепсин, трепсин, химотрипсин). Но ведь эти ферменты сами состоят из аминокислот, тогда почему они не разлагают сами себя??? :blink:

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Фермент ведь работает, т.е. осуществляет акт катализа, только когда его активный центр (точнее его часть, ответственная за связывание с субстратом -опред.аминокилотные остатки и их положение в цепи) связан с субстратом, образуя комплекс поддерживающийся силами от ван-дер-ваальсовых до ионных (преобладание , например в трипсине, термолизине, химотрипсине каждых свое), после образование комплекса, каталитическая часть актив.центра вступает в работу.

Мое мнение, что не расщепляют связи своих же молекул, т.к. не образуется фермент-субстратного комплекса. Это же как в пространстве надо свернуться молекуле фермента/принять конформацию, что бы образовать актив. центр (из аминокислот наход. в разных участках цепи) подойти к своей части, выступающей в качестве субстрата (это же еще надо сочетание тех же аминокислот, что бы попалось) и образовать комплекс? Тут термодинамика не позволит, наверное, либо не выгодно образование системы, либо вообще нужных связей не образуется/сама структура (третичная) фермента разрушиться и тогда все вопросы отпадают ).

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Это же как в пространстве надо свернуться молекуле фермента/принять конформацию, что бы образовать актив. центр (из аминокислот наход. в разных участках цепи) подойти к своей части, выступающей в качестве субстрата (это же еще надо сочетание тех же аминокислот, что бы попалось) и образовать комплекс? Тут термодинамика не позволит, наверное.

Имел ввиду что один клубок разрушает не сам себя, а подходит к другому клубку и "откусывает" от него. Мы ведь едим и фибрилярные белки и глобулярные, все переваривается. В ферментах те же пептидные связи.

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Имел ввиду что один клубок разрушает не сам себя, а подходит к другому клубку и "откусывает" от него. Мы ведь едим и фибрилярные белки и глобулярные, все переваривается. В ферментах те же пептидные связи.

 

 

Вот, к примеру, трипсин ("сериновая протеаза") обладает специфичностью и гидролизует связи обр. карбоксильными группами лизина и аргинина. Но не гидролизует те,которые образованы аргинин-пролин и лизин-пролин.

Я аминокислотную поледовательность не знаю в молекуле трипсина, но если там и есть лизин аргинин, то, ВОЗМОЖНО ,они находятся под защитой, т.к. образованы с пролином, или же по соседству с дикарбоновыми аминокислотами (вроде тоже катализ затруднен).

К тому же, если последовательности аминокислот, а следовательно и втор. и трет. структура трипсина (как пример) не подходит для образования комплекса субстрат-фермент, то ясно дело, что акта катализа не будет, просто активный центр одной молекулы не будет взаимодействовать с частью другой молекулы.

НУ еще вариант, конкурентное ингибирование (хотя бредовый вариант), например активный центр молекулы трипсина будет конкурировать за субстрат, в роли которого выступают другая молекула трипсина и некий пептид. Т.к. скорость фермент. катализа зависит от конц. субстрата и фермента, и при допущении , что столкновение молекул как с молекулой трипсина так и с молекулой пептида равновероятно,то следовательно она будет определяться концентрацией именно пептида, а так как его будет больше, то и взаимодействовать трипсин будет не со одноименными молекулами, а с некими пептидами, поступившими в из желудка!?

Это все мои предположения, у меня биохимия недавно началась.

 

 

Хотя, только сейчас в википедии нашел, что трипсин в частности подвергается аутолизу, т.ч. то что я написал не верно, а может и в корне.

Изменено пользователем Русский по сердцу по уму

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Или такой вариант. Ферменты расщепляющие пептидные связи между ароматическими аминокислотами не должны иметь в своем составе или снаружи глобулы таких ароматических аминокислот. И так для всех типов ферментов.

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Nil admirari, я вот тоже в этом направлении )

 

Кто что еще думает? меня тоже вопрос заинтересовал, вот только у меня база слабая, может тут все проще?

Биохимики подключайтесь или же воспроса, как такового нет?

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Да расщепляют они друг друга, особенно в ЖКТ! Боюсь соврать, но пепсина до 50 г или что то около в сутки секретируется в желудок, а с пищей мы съедаем 100 г белка. Куда пепсин по-вашему девается?

Только сначала фермент должен денатурировать, как любой белок. А пока он в нативном состоянии - это маловероятно, так же как с обычным белком. Для того в клетках лизосомы и существуют, чтоб сначала в кислую среду белки засунуть, а потом их сожрать.

Изменено пользователем ksanf

Поделиться сообщением


Ссылка на сообщение

Присоединяйтесь к обсуждению

Вы можете опубликовать сообщение сейчас, а зарегистрироваться позже. Если у вас есть аккаунт, войдите в него для написания от своего имени.
Примечание: вашему сообщению потребуется утверждение модератора, прежде чем оно станет доступным.

Гость
Ответить в тему...

×   Вставлено в виде отформатированного текста.   Вставить в виде обычного текста

  Разрешено не более 75 эмодзи.

×   Ваша ссылка была автоматически встроена.   Отобразить как ссылку

×   Ваш предыдущий контент был восстановлен.   Очистить редактор

×   Вы не можете вставить изображения напрямую. Загрузите или вставьте изображения по ссылке.

Загрузка...

  • Сейчас на странице   0 пользователей

    Нет пользователей, просматривающих эту страницу.

×
×
  • Создать...