1. Покажите стереоизомерию α-аминокислот на примере серина. Выделите центр хиральности, укажите стандарт, по которому определяют принадлежность к D- и L- ряду. α-Аминокислоты какого ряда принимают участие в биосинтезе белка?
2. Амфотерность аминокислот. Образование солей по кислотному и основному центрам, внутримолекулярное солеобразование (диполярный ион). Хелатообразование.
3. Понятие изоэлектрического состояния и изоэлектрической точки α-аминокислоты и белка. Формы существования в зависимости от реакции среды:
а) нейтральных α-аминокислот на примере аланина;
б) кислых α-аминокислот на примере глутаминовой кислоты;
в) основных α-аминокислот на примере лизина.
4. Декарбоксилирование α-аминокислот in vivo на примере гистидина и глутаминовой кислоты. Назовите продукты, покажите их биологическую активность. Объясните возможность реакций декарбоксилирования у α-аминокислот.
5. γ-Аминомасляная кислота (ГАМК) как продукт декарбоксилирования глутаминовой кислоты. Биороль, применение в медицине. Внутримолекулярная циклизация. Лактам. Лактам-лактимная таутомерия.
6. Дезаминирование α-аминокислот in vivo (окислительное и неокислительное). Пути выведения аммиака из организма.
7. Напишите схемы химической модификации α-аминокислот, находящихся в составе белков in vivo:
а) окислительное гидроксилирование;
б) карбоксилирование остатка глутаминовой кислоты белка протромбина;
в) обратимое окисление тиогрупп, превращение цистеина в цистин.
Покажите биологическую роль этих процессов.
8. Покажите три пути метаболизма триптофана.
9. Покажите принципиальный путь биосинтеза катехоламинов. Биороль катехоламинов.
10. Покажите принцип построения полипептидной цепи на примере образования трипептида из:
а) гистидина, триптофана и цистеина;
б) аргинина, треонина и аспарагиновой кислоты;
в) фенилаланина, лизина и глицина;
г) пролина, лейцина и глицина;
д) валина, изолейцина и метионина.
11. Химические свойства α-аминокислот по СООН-группе: образование амидов (пептидная связь, путь выведения аммиака из организма); эфиров (эфирный метод разделения α-аминокислот); декарбоксилирование как путь образования биогенных аминов.
12. Химические свойства α-аминокислот по NH2-группе: образование оснований Шиффа (формольное титрование); дезаминирование окислительное и неокислительное in vivo и in vitro.