Перейти к содержанию
Форум химиков на XuMuK.ru

SophiaVolf146

Пользователи
  • Постов

    1
  • Зарегистрирован

  • Посещение

Достижения SophiaVolf146

Новичок

Новичок (1/13)

  • First Post
  • Week One Done
  • One Month Later
  • One Year In
  • Conversation Starter

Последние значки

0

Репутация

  1. 1. Покажите стереоизомерию α-аминокислот на примере серина. Выделите центр хиральности, укажите стандарт, по которому определяют принадлежность к D- и L- ряду. α-Аминокислоты какого ряда принимают участие в биосинтезе белка? 2. Амфотерность аминокислот. Образование солей по кислотному и основному центрам, внутримолекулярное солеобразование (диполярный ион). Хелатообразование. 3. Понятие изоэлектрического состояния и изоэлектрической точки α-аминокислоты и белка. Формы существования в зависимости от реакции среды: а) нейтральных α-аминокислот на примере аланина; б) кислых α-аминокислот на примере глутаминовой кислоты; в) основных α-аминокислот на примере лизина. 4. Декарбоксилирование α-аминокислот in vivo на примере гистидина и глутаминовой кислоты. Назовите продукты, покажите их биологическую активность. Объясните возможность реакций декарбоксилирования у α-аминокислот. 5. γ-Аминомасляная кислота (ГАМК) как продукт декарбоксилирования глутаминовой кислоты. Биороль, применение в медицине. Внутримолекулярная циклизация. Лактам. Лактам-лактимная таутомерия. 6. Дезаминирование α-аминокислот in vivo (окислительное и неокислительное). Пути выведения аммиака из организма. 7. Напишите схемы химической модификации α-аминокислот, находящихся в составе белков in vivo: а) окислительное гидроксилирование; б) карбоксилирование остатка глутаминовой кислоты белка протромбина; в) обратимое окисление тиогрупп, превращение цистеина в цистин. Покажите биологическую роль этих процессов. 8. Покажите три пути метаболизма триптофана. 9. Покажите принципиальный путь биосинтеза катехоламинов. Биороль катехоламинов. 10. Покажите принцип построения полипептидной цепи на примере образования трипептида из: а) гистидина, триптофана и цистеина; б) аргинина, треонина и аспарагиновой кислоты; в) фенилаланина, лизина и глицина; г) пролина, лейцина и глицина; д) валина, изолейцина и метионина. 11. Химические свойства α-аминокислот по СООН-группе: образование амидов (пептидная связь, путь выведения аммиака из организма); эфиров (эфирный метод разделения α-аминокислот); декарбоксилирование как путь образования биогенных аминов. 12. Химические свойства α-аминокислот по NH2-группе: образование оснований Шиффа (формольное титрование); дезаминирование окислительное и неокислительное in vivo и in vitro.
×
×
  • Создать...