Селява Опубликовано 16 Апреля, 2009 в 17:30 Поделиться Опубликовано 16 Апреля, 2009 в 17:30 карбоксипептидаза состоит из 307 остатков аминокислот. Три каталитические группы являются главными в активном центре. Это аргин 145, тирозин 248 и глутаминовая кислота 270 (номер-положение аминокислоты в полипептидной цепи). Каким образом три аминокислоты, расположенные так далеко друг от друга, могут катализировать реакцию? если в процессе гидролиза участвуют только эти каталитические группы, то зачем ферменту так много аминокислотных остатков При ответе на вопрос говорим о том что фермент имеет не линейную, а форму клубка? Ссылка на комментарий
Вася Химикат Опубликовано 19 Апреля, 2009 в 08:02 Поделиться Опубликовано 19 Апреля, 2009 в 08:02 При ответе на вопрос говорим о том что фермент имеет не линейную, а форму клубка? Вот Вы и ответили частично на вопрос: благодаря форме клубка (глобулы), эти 3 аминокислоты располагаются в пространстве очень близко друг к другу. А все остальные участвуют в поддержании именно такой уникальной структуры с помощью ковалентных, водородных, ионных и гидрофобных (ван-дер-ваальсовых) связей. Ссылка на комментарий
Рекомендуемые сообщения
Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь
Вы должны быть пользователем, чтобы оставить комментарий
Создать аккаунт
Зарегистрируйте новый аккаунт в нашем сообществе. Это очень просто!
Регистрация нового пользователяВойти
Уже есть аккаунт? Войти в систему.
Войти