hemistry
-
Постов
20 -
Зарегистрирован
-
Посещение
Тип контента
Профили
Форумы
События
Сообщения, опубликованные hemistry
-
-
А вот это, по-моему, сомнительно. Т.е. по Вашему, при появлении жучков-червячков и необходимости транспорта кислорода природа задумалась о создании всей системы синтеза гемоглобина? включая гены самого глобина и ферментов, сующих в него гем и железо? Может проще - получились какие то ферменты-элементы, собрались вместе. "И увидел бог, что это хорошо" - можно и надо к чему то применить. Разве не бывает, что сначала технари что-нить изобретут, а потом ищут применение? И в эволюции сначала шея у жирафа стала длиннее, а оказалось что так гораздо выгоднее.
Вот реакции цикла трикарбоновых кислот. У низших организмов реакции идут от оксалоацетата до 2-оксоглутарата, т.е. в другую сторону, и имеют свой смысл. У животных уже цикл замкнулся через цитрат, и дает энергию. Эволюционная биохимия - это красота, только литературы мало.
У меня вопрос: а что такого экстранеординарного в системе синтеза гемоглобина? Во-первых гемоглобину эволюционно предшествует миоглобин. Они весьма похожи, если не вдаваться в детали. Во-вторых белковая часть (глобин) синтезируется по классическому пути. В-третьих Гем как таковой не является отличительной чертой гемоглобина. Структурная основа гема (напоминаю что это тетрапиррольное кольцо) встречается во-многих белках. Кстати о технарях и жирафах - шея у жирафа удлиннилась в результате мутагенеза и закрепилась отбором как выгодная. Это немного другое. И еще, Вам никогда не приходила в голову мысль сшить себе на заказ брюки с тремя штанинами? Вдруг третья нога появится?....
-
Актуальна ли задача? Сейчас на "рынке" море дешевого глицерина, как побочного продукта в производстве биодизеля - метиловых эфиров кислот растительных масел.
Насколько я понял здесь вопрос не о промышленном биотехнологическом синтезе глицерина, а о том, как это происходит в клетке (например при биосинтезе триглицеридов)
-
Насколько я знаю свободный глицерин не образуется. Может образовываться глицерофосфат из фосфоглицеринового альдегида путемвосстановления. Сам ФГА берется из гликолиза, который начинается с фосфорилирования глюкозы. Дальше сами посмотрИте.
-
1.ингибиторы ферментов дыхательной цепи снижают скорость реакции ЦТК?
2.активность пируватдегидрогеназного комплекса снижается при гиповитаминозе витамина В2
3.валиномицин не влияет на интенсивность окислительного фосфорилирования
Какие утверждения верны????
1. - верно, т. к. при этом не регенерирует пул переносчиков восстановительных потенциалов (НАД, ФАД ....)
2. - с натяжкой тоже верно. Витамин В2 - компонент ФАД, а ФАД - один из коферментов ПДК...
3. - валиномицин не является ингибитором ферментов ОФ, поэтому утверждение неверное
-
Спасибо! Ситуация прояснилась. Если Вы не против, я резюмирую изложенное Вами, а Вы оцените степень адекватности моего изложения.
Таким образом:
1) Вторичная, третичная, четвертичная структура белков однозначно определяется их первичной структурой. Двух белков с разной пространственной при одинаковой первичной структуре быть не может (хотя суть природы прионов мне при этом тезисе неясна).
2) Включение в состав белков неаминокислотных элементов фактически определяется аминокислотной последовательностью тех ферментов, которые фактически и отвечают за данный процесс, а не тех белков, к которым присоединяются неаминокислотные элементы, а последовательность аминокислот в полипептидной цепи таких ферментов кодируется по классической схеме в ядерной ДНК.
Если все так и есть, то у меня появились еще дополнительные вопросы по биосинтезу белка, которые, наверное, стоит вынести в отдельные ветки форума.
Позволю себе внести некоторые дополнения.
По поводу первого пункта: Может быть кого-то огорчу, но первичная структура вовсе не однозначно определяет структурную организацию на более высоких уровнях. Иначе при денатурации белков и последующем устранении фактором венатурации ВСЕГДА происходила правильная ренатурация, чего не происходит.
Отсюда вывод - фолдинг белка все-таки сильно зависит от энергозависимого функционирования шаперонов.
По поводу второго пункта: Здесь может быть 2 пути включения кофактора в белок: либо простое связывание, и тогда оно определяется третичной или четвертичной структурой самого белка (как правило такое связывание поддерживается слабыми типами взаимодействий и обратимо), либо ферментативным путем. В этом случае однозначность присоединения кофактора определяется пространственной(!) структурой самого белка и включаемого компонента, поскольку ферменты имеют как правило очень узкую специфичность катализа (вплоть до индивидуальных реакций). Про ферменты написано конечно интересно, НО конкретные ферменты создавались в эволюции для выполнения катализа конкретных реакций, а не наоборот - появился фермент и с ним функция.....
-
Ребята, аналитических классификаций ионов - великое множество, не зацикленное только на классических учебниках аналитики. Вот небольшая цитата (Столяров К.П. Руководство по микрохимическим методам анализа. Л., 1981, С.171-172):
Наиболее часто используемые в аналитической практике анионы можно разделить на пять групп (карбонат- и сульфит-ионы относятся к нескольким группам):
группа 1 - анионы, образующие газообразные продукты при действии минеральных кислот (карбонат-, нитрит-, сульфит-, сульфид-);
группа 2 - анионы, образующие осадки с нитратом серебра, нерастворимые в разбавленной азотной кислоты (хлорид-, бромид-, йодид-, роданид-);
группа 3 - анионы, образующие осадки с хлоридом бария, нерастворимые в разбавленных соляной и азотной кислотых (сульфат-, фторид-);
группа 4 - анионы, образующие из нейтральных растворов осадки с нитратом серебра и хлоридом бария, растворимые в разбавленной азотной кислоте (фосфат-, сульфит-, карбонат-);
группа 5 - анионы, не образующие осадков с нитратом серебра и хлоридом бария (нитрат-).
Большое спасибо за предоставленную информацию!
Сhemist-sib, а Вы не подскажите где можно раздобыть эту книгу в электронном виде?
-
Народ, скажите пожалуйста, нет ли у кого методики определения кальция с флуорексоном (кальцеином). Это флуоресцентный анализ. Нужна подробная методика. Подскажите пожалуйста где ее можно раздобыть...
Заранее спасибо.
-
Так вот дело в том, что именно анионов. Сам был немало удивлен, поскольку про оную ничего не слышал.
Народ, мож кто знает где это можно нарыть.....
-
Кто что знает о существовании 4 аналитической группы анионов?
Расскажите, пожалуйста, не сочтите за труд....
-
Суммарный заряд молекулы белка зависит от pH. При разных его значениях остатки различных аминокислот, входящих в состав белка мугут по-разному заряжаться, поэтому и молекула вцелом может заряжаться на различную величину положительно, отрицательно или не быть заряжена совсем. А от заряда молекулы будет завилеть в сторону анода или катода и с какой скоростью будет двигаться белок.
-
Тов. Химики!
Подскажите, пожалуйста где найти хороший материал по коацервации и микрокапсулированию???
Заранее спасибо за помощь!
-
Тов. Биохимики!
Если кто-то знает где приобрести книги А. Ленинджера Основы биохимии. В трех томах, подскажите пожалуйста. Готов приобрести в любом состоянии.
Заранее спасибо!
-
А может кто-то знает, как сделать так, чтобы он хотябы был без запаха? Это главная цель манипуляций
-
Уважаемые органики, помогите, пожалуйста, разрешить следующую проблему:
Во многих зоологический лабораториях, в т.ч. и в моем университете этилацетат используют в качестве яда для морилок (закрытые емкости небольшого объема с ваткой, смоченной этилацетатом, в парах которого умерщвляются животные). Стоит следующая проблема: После некоторых манипуляций остается неизрасходованный эфир, который необходимо быстро перевести в нетоксичное соединение БЕЗ ЗАПАХА. Последнее очень важно!. Если кто знает как решить эту проблемку расскажите, пожалуйста.
Заранее благодарен, Hemistry.
-
Процесс можно разбить на два участка
1) изохорное охлаждение
2) изотермическое расширение
Найдём изменения функций состояния
S
На 1 моль
dS1 = Cv*ln(T2/T1) = 2.5*8.314*ln(200/2000) = -47.86 Дж/(моль*К)
dS2 = R*ln(V2/V1) = 8.314*ln(1.35/0.5) = 8.26 Дж/(моль*К)
dS = dS1+dS2 = -39.60 Дж/(моль*К)
На 0.7 моль (т.е. ответ)
dS = 0.7*(-39.60) = -27.72 Дж/К
U
dU1 = n*Cv*(T1-T2) = 0.7*2.5*8.314*(-1800) = -26.19 кДж
dU2 = 0 (т.к. это - идеальный газ)
dU = dU1 + dU2 = -26.19 кДж
H
H = U + pV
dH1 = dU1 + dp1*V
dH2 = dU2 + p*dV2
Числа подставьте сами, следите за единицами измерения
F и G
F = U - TS
G = H - TS
Блаодарю Вас, но все, что Вы написали я сделал. У меня возникает проблема с вычислением изменения энергий Гиббса и Гельмгольца. Трудность в том, что не понятно какую температу ру подставлять в уравнение, ведь газ одновременно охлаждают и расширяют :ak: :ak: :ak:
-
Вычислите изменение H, U, F, G, S при одновременном охлаждении от 2000 К до 200 К и расширении от 0,5 м3 до 1,35 м3 0,7 моль азота (Сv = 5/2 R. Энтропия газа в исходном состоянии равна 213,4 Дж/(моль*К). Газ считать идеальным.
Вот седня почти 4 часа мучился. Так и не придумал как решить.
Может кто-нибудь знает решение? Помогите, пожалуйста! Заранее премного благодарен....
P.S.
В задачнике есть ответы. Вот они:
/\ H=-36,66 кДж
/\ U=-26,19 кДж
/\ F= 249,4 кДж
/\ G= 238,9 кДж
/\ S= -27,72 Дж*К-1
-
-
Почитайте про диоксин. Литературы по нему много. Типичный ксенобиотик.
Не, мне надо вообще о них. Курсовая у меня по ним.....
-
Помогите, пожалуйста, найти литературу по ксенобиотикам. :unsure:
кодирование и хранение информации о вторичной, третичной и четвертичной структуре белков
в Биохимия
Опубликовано
Да. Интервал Ваших познаний действительно скромен. Вы неверно понимаете природу первичной структуры белка.Первичная структура - последовательность аминокислотных остатков в готовой полипетидной цепи. D-аминокислоты - очень редки. Абсолютное большинство белков строится из канонических аминокислот, которые зашифрованиы в генетическом коде. Остальное - от лукавого (раз уж говорим о матричном синтезе). Теперь о пептидах. Они короткие, поэтому и вариантов укладки их пространственных структур не много. А вот если говорить о относительно больших белках, то там все сложнее. Там появляются варианты взаимодействий разных участков полипптидной цепи друг с другом, что носит вероятностных характер. А поскольку участков много, то и вариантов предостаточно.
Если Вам нужны подтверждения моих слов, то Вы можете почитать какой-нибудь не очень сложный учебник, типа Эллиот "Биохимия и молекулярная биология".По-моему там что-то было про фолдинг. В 22 главе кажется....
P.S. Если есть еще вопросы - пишите! Обязательно обсудим