finly Опубликовано 17 Марта, 2010 в 17:04 Поделиться Опубликовано 17 Марта, 2010 в 17:04 Из печени был получен полипептид АЛА-ГЛИ-ГЛИ-ПРО-ЦИС-ТРЕ-ТИР-ФЕН-ЦИС-АЛА-СЕР-ПРО-ГЛИ-ГИС-АЛА-ГЛУ. какие участки в полипептидной цепи могут иметь ?-конфигурацию? Где находятся места крутого изгиба молекулы? в каком месте могут образовываться нековалентные связи с соседними участками полипептидной цепи? Ссылка на комментарий
neinkognito Опубликовано 18 Марта, 2010 в 18:35 Поделиться Опубликовано 18 Марта, 2010 в 18:35 Из печени был получен полипептид АЛА-ГЛИ-ГЛИ-ПРО-ЦИС-ТРЕ-ТИР-ФЕН-ЦИС-АЛА-СЕР-ПРО-ГЛИ-ГИС-АЛА-ГЛУ. какие участки в полипептидной цепи могут иметь ?-конфигурацию? Где находятся места крутого изгиба молекулы? в каком месте могут образовываться нековалентные связи с соседними участками полипептидной цепи? Некоторые аминокислоты препятствуют свертыванию цепи в ?-спираль, и в месте их расположения непрерывность ? -спирали нарушается. К ним относятся Pro и Hyp (в нем атом азота служит частью жесткой кольцевой структуры, и вращение вокруг связи N — СO становится невозможным). Поэтому в месте расположения этих АМК образуется жесткий изгиб. Кроме того аминокислоты с заряженными или объемными R-группами, дестабилизируют электростатически или механически препятствуют формированию ? - спирали. Например, Arg, Asp, Glu, Gly, Lys, Ile, Ser, Thr. Способствуют формированию остальные АМК- Ala, Asn, Cys, Gln, His, Leu, Met, Phe, Тrp, Туr и Val. Ссылка на комментарий
Рекомендуемые сообщения
Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь
Вы должны быть пользователем, чтобы оставить комментарий
Создать аккаунт
Зарегистрируйте новый аккаунт в нашем сообществе. Это очень просто!
Регистрация нового пользователяВойти
Уже есть аккаунт? Войти в систему.
Войти