xemofil Опубликовано 5 Июня, 2012 в 04:47 Поделиться Опубликовано 5 Июня, 2012 в 04:47 Хроматографируем в колонке с катитонитом ку-2-8(кислотный катионит(SO3Hгруппа) смесь из двух кислых аминокислот(аспаргиновой и глутаминовой,pl 2.77 и 3.80) Льём буфер,2.25 рН,в процессе закидываем смесь аминокислот,потом начинаем лить NaOH и в конце ,буфер 4.25 рН. Я недопонимаю с реакциями. Катионит уже в H+ форме. Как он взаимодействует с кислыми аминокислотами? Я так понимаю,что потом их оттуда вымывает NaOН. Но кого первым? Ссылка на комментарий
mypucm Опубликовано 5 Июня, 2012 в 18:39 Поделиться Опубликовано 5 Июня, 2012 в 18:39 Наверно, примерно так. Буфер рН 2.25 переводит обе аминокислоты в катионную форму (все что можно протонируется). Катионная форма сорбируется катионитом (кто бы ожидал иного). Добавление NaOH прежде всего переведет катионит в натриевую форму из Н+-формы - так как это самая сильная кислота из присутствующих. Потом и аминокислоты могут депротонироваться, конечно, до незаряженой частицы (скорее всего). И сойдут (или начнут сходить) с катионита. Буфер с рН 4.25 будет придерживать глутаминовую кислоту в состоянии катиона, а аспарагиновую - в виде незаряженной частицы (судя по их константам диссоциации, приведенным в моем справочнике). Вот аспарагиновая кислота и должна вымыться очень легко, глутаминовая - намного позже. Ссылка на комментарий
Рекомендуемые сообщения
Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь
Вы должны быть пользователем, чтобы оставить комментарий
Создать аккаунт
Зарегистрируйте новый аккаунт в нашем сообществе. Это очень просто!
Регистрация нового пользователяВойти
Уже есть аккаунт? Войти в систему.
Войти