Перейти к содержанию
Форум химиков на XuMuK.ru.

Являются ли ферменты вечными двигателями второго рода?


Рекомендуемые сообщения

🚑 Решение задач, контроши, рефераты, курсовые и другое! Онлайн сервис помощи учащимся. Цены в 2-3 раза ниже! 200 руб. на 1-й заказ по коду vsesdal143982

Задумался о механизме действия ферментов и пришёл к выводу, что они способны преобразовывать тепловую энергию в полезную работу путём ускорения химической реакции.

Но тогда получается, что ферменты это вечные двигатели второго рода? Я снял видео где рассказал как я пришёл к таким выводам. Понимаю что с вероятностью 99,9999% я где-то ошибаюсь. Хотелось бы понять где.

Ссылка на видео:

https://rutube.ru/video/875dd0eab1c234fc8b1664ebc6dd650c/?r=wd

 

Ссылка на комментарий
В 29.05.2025 в 20:13, Мансур Фазлуллин сказал:

Задумался о механизме действия ферментов и пришёл к выводу, что они способны преобразовывать тепловую энергию в полезную работу путём ускорения химической реакции.

Но тогда получается, что ферменты это вечные двигатели второго рода? Я снял видео где рассказал как я пришёл к таким выводам. Понимаю что с вероятностью 99,9999% я где-то ошибаюсь. Хотелось бы понять где.

Ссылка на видео:

https://rutube.ru/video/875dd0eab1c234fc8b1664ebc6dd650c/?r=wd

 

=_=
Есть ферменты двух типов.
Условно пассивные и активные. 
Пассивные - это по сути обычные катализаторы (как та же платина), просто белковые. Они не преобразуют энергию, и даже не меняют равновесия реакции. А просто создают условия для более быстрого протекания, и так термодинамически предопределённого процесса (помогая преодолевать стерические и кинетические ограничения).
Если записываете их в ВДВР, то уж и платину и весь подобный катализ запишите. 
Вторые-активного.
Они осуществляют термодинамически невыгодные реакции, или реакции ПРОТИВ равновесия. Но эти ферменты - всегда, абсолютно всегда - энергозависимые. В основном AТФ-зависимые. 
То есть они берут энергию, уже и так запасённую телом в виде высокоэнергетической связи, и преобразуют её в некоторое действие (вращение ротора, перетаскивание ионов, против градиентов поля, создание новой химической связи итд)
Это обычный двигатель, с вполне реальными тепловыми потерями и КПД сильно < 100%

Изменено пользователем Loiso Pondohva
  • Like 1
Ссылка на комментарий
В 29.05.2025 в 21:24, Loiso Pondohva сказал:

=_=
Есть ферменты двух типов.
Условно пассивные и активные. 
Пассивные - это по сути обычные катализаторы (как та же платина), просто белковые. Они не преобразуют энергию, и даже не меняют равновесия реакции. А просто создают условия для более быстрого протекания, и так термодинамически предопределённого процесса (помогая преодолевать стерические и кинетические ограничения).
Если записываете их в ВДВР, то уж и платину и весь подобный катализ запишите. 
Вторые-активного.
Они осуществляют термодинамически невыгодные реакции, или реакции ПРОТИВ равновесия. Но эти ферменты - всегда, абсолютно всегда - энергозависимые. В основном AТФ-зависимые. 
То есть они берут энергию, уже и так запасённую телом в виде высокоэнергетической связи, и преобразуют её в некоторое действие (вращение ротора, перетаскивание ионов, против градиентов поля, создание новой химической связи итд)
Это обычный двигатель, с вполне реальными тепловыми потерями и КПД сильно < 100%

Ниже приведена схема ферментативной реакции. Могут ли удары молекул среды в которой находится фермент способствовать переходу из состояния Б в состояние В? То есть могут ли частицы ударяясь в верхнюю и нижнюю часть фермента сжимать его, сближать субстрат с активными центрами и обеспечивать их взаимодействие?

Механизм.PNG

Ссылка на комментарий
В 29.05.2025 в 20:35, Мансур Фазлуллин сказал:

Ниже приведена схема ферментативной реакции. Могут ли удары молекул среды в которой находится фермент способствовать переходу из состояния Б в состояние В? То есть могут ли частицы ударяясь в верхнюю и нижнюю часть фермента сжимать его, сближать субстрат с активными центрами и обеспечивать их взаимодействие?

Механизм.PNG

Катализ ≠ работа в термодинамическом смысле.
Фермент не совершает полезной работы над внешней системой, он просто уменьшает энергетический барьер для уже самопроизвольной реакции.

Даже если молекулы среды "Бьются" в фермент, и "изгибают" его(наверняка так), это хаотический фактор, который не важен для изменения конформации самого фермента. Это не демон Лапласа.
Фермент - НЕ ИЗВЛЕКАЕТ энергию из теплого движения молекул вокруг.
Если сказать это заумно, это бы звучало как "Флуктуации могут влиять на конформацию фермента, но это не управляемое преобразование тепловой энергии в упорядоченное действие, а статистически равновесная часть динамики белка."

Вот есть А. Активный центр фермента, в нём есть Ser–OH (нуклеофильная группа), и каталитическая триада 
В активный центр, чисто статистически, рано или поздно прилетает ацетилхолин(статистическая диффузия, не сжатие активного центра вокргу АЦХ), который химически соединяется с активным центром водородными связями (Б-В).  Это тоже не "работа".
При этом размер активного центра "специально сделан" под ацетилхолин. Если фермент свёрнут правильно, то так или иначе, ацетилхолин туда "залетит".

Потом сериноновая –ОН атакаует карбонильный углерод ацетилхолина -> уходит холин, остаётся ковалентно связанная ацильная группа (CH₃–CO–Ser–).
Фермент не "разрывает" ацетилхолин физически, он не "накапливает" тепловую энергию, (как условная трещётка-маховик, которая преобразует и вращение влево, и вращение вправо в сжатие пружины). Это просто термодинамически выгодная химическая реакция.

Ну и наконец реакция завершается гидролизом ацилфермента водой, и освобождением фермента и уксусной кислоты ( вас на рисунке этого нет вроде). Это опять же просто обычная хим реакция. 

Опять же.
Даже если допустить, что участки активного центра фермента иногда приближаются или отдаляются друг от друга тепловым движением и соударениями молекул, и даже если допустисть, что "приближение" и "отдаление" (хотя оно на практике и будет очень незначительным. Растворитель или среда влияет на конформацию фермента ЦЕЛОСТНО, статистически. Это не одно и не два соударения.) и даже если допустить, что такие микродвижения - реально ВАЖНЫ, для функционирования фермента...
Он всё-равно не делает никакой работы...
Потому что АЦЕТИХОЛИНУ - ПРЕДРЕШЕНО стать холином и без фермента. ∆G < 0 все дела. 

Ссылка на комментарий
В 29.05.2025 в 22:06, Loiso Pondohva сказал:

Катализ ≠ работа в термодинамическом смысле.
Фермент не совершает полезной работы над внешней системой, он просто уменьшает энергетический барьер для уже самопроизвольной реакции.

Даже если молекулы среды "Бьются" в фермент, и "изгибают" его(наверняка так), это хаотический фактор, который не важен для изменения конформации самого фермента. Это не демон Лапласа.
Фермент - НЕ ИЗВЛЕКАЕТ энергию из теплого движения молекул вокруг.
Если сказать это заумно, это бы звучало как "Флуктуации могут влиять на конформацию фермента, но это не управляемое преобразование тепловой энергии в упорядоченное действие, а статистически равновесная часть динамики белка."

Вот есть А. Активный центр фермента, в нём есть Ser–OH (нуклеофильная группа), и каталитическая триада 
В активный центр, чисто статистически, рано или поздно прилетает ацетилхолин(статистическая диффузия, не сжатие активного центра вокргу АЦХ), который химически соединяется с активным центром водородными связями (Б-В).  Это тоже не "работа".
При этом размер активного центра "специально сделан" под ацетилхолин. Если фермент свёрнут правильно, то так или иначе, ацетилхолин туда "залетит".

Потом сериноновая –ОН атакаует карбонильный углерод ацетилхолина -> уходит холин, остаётся ковалентно связанная ацильная группа (CH₃–CO–Ser–).
Фермент не "разрывает" ацетилхолин физически, он не "накапливает" тепловую энергию, (как условная трещётка-маховик, которая преобразует и вращение влево, и вращение вправо в сжатие пружины). Это просто термодинамически выгодная химическая реакция.

Ну и наконец реакция завершается гидролизом ацилфермента водой, и освобождением фермента и уксусной кислоты ( вас на рисунке этого нет вроде). Это опять же просто обычная хим реакция. 

Опять же.
Даже если допустить, что участки активного центра фермента иногда приближаются или отдаляются друг от друга тепловым движением и соударениями молекул, и даже если допустисть, что "приближение" и "отдаление" (хотя оно на практике и будет очень незначительным. Растворитель или среда влияет на конформацию фермента ЦЕЛОСТНО, статистически. Это не одно и не два соударения.) и даже если допустить, что такие микродвижения - реально ВАЖНЫ, для функционирования фермента...
Он всё-равно не делает никакой работы...
Потому что АЦЕТИХОЛИНУ - ПРЕДРЕШЕНО стать холином и без фермента. ∆G < 0 все дела. 

1. Рискну Вас поправить, наверное Вы имели в виду демона Максвелла.

2. Почему Вы считаете, что транспортировка субстрата к ферменту за счёт диффузии это не полезная работа? Если Вы доставили груз из точки А в точку В - разве Вы не совершили полезную работу? Если подойти формально, то совершение полезной работы за счёт диффузии является нарушением второго начала, но на самом деле здесь нет нарушения так как второе начало не распространяется на взаимодействие отдельных атомов и молекул (о границах применения второго начала термодинамики можете прочитать, например, в книге К.А. Путилова Термодинамика. Глава 1. Раздел 1.1 Предмет термодинамики).

3. "Флуктуации могут влиять на конформацию фермента, но это не управляемое преобразование тепловой энергии в упорядоченное действие, а статистически равновесная часть динамики белка."

С этим наверное стоит разобраться более подробно.

Проведём следующий мысленный эксперимент. Представим, что у нас есть возможность наблюдать за тем как фермент проводит химическую реакцию. А также у нас есть возможность наблюдать как частицы среды беспорядочно бьются о молекулу фермента и вызывают тем самым различные его деформации. 

Допустим спустя некоторое время мы заметили закономерности между ударами частиц о фермент и протеканием химической реакции. Мы заметили, что химическая реакция идёт когда частицы среды (назовём эти частицы подозрительными) ударяются в определённые зоны фермента под определёнными углами и с определёнными скоростями. Дабы проверить наши наблюдения мы перенаправляем подозрительные частицы ударяться о другие участки фермента или снижаем их скорости передавая их энергию другим частицам которые сталкиваются с ферментом. Если мы просто не дадим им сталкиваться с ферментом, то это будет равносильно снижению температуры среды в которой находится фермент.  

Если проведение данной операции никак не повлияет на работу фермента (это наиболее вероятный сценарий), то я с вами полностью согласен. 

Если же окажется, что удары "подозрительных" частиц действительно влияют на работу фермента, то это означает что моё предположение о том, что ферменты способны преобразовывать тепловую энергию в полезную работу верно.

Возможно данный эксперимент может показаться фантастичным, но его вполне можно смоделировать на компьютере. Более того с развитием ИИ и нейронных сетей, в обозримой перспективе, этот эксперимент можно поставить просто отдав серию команд.

Ссылка на комментарий
В 30.05.2025 в 19:50, yatcheh сказал:

Многабукаф...

Прорывная идея излагается в двух-трёх абзацах. Словоблудие - признак ложности или посылок, или выводов.

Второй постулат термодинамики не распространяется на взаимодействие отдельных атомов и молекул. Ферменты - это молекулы и на них второй постулат термодинамики тоже не распространяется.

Ссылка на комментарий
В 30.05.2025 в 20:29, Мансур Фазлуллин сказал:

Второй постулат термодинамики не распространяется на взаимодействие отдельных атомов и молекул. Ферменты - это молекулы и на них второй постулат термодинамики тоже не распространяется.

 

В таком случае вы ломитесь в открытую дверь. Второе начало не применимо к открытым системам напрямую. В условиях неучитываемой утечки энтропии оно естественным образом нарушается. Но в этом нет никакого открытия. Тут всё давно изжёвано.

  • Like 1
Ссылка на комментарий
В 30.05.2025 в 20:29, Мансур Фазлуллин сказал:

Второй постулат термодинамики не распространяется на взаимодействие отдельных атомов и молекул. Ферменты - это молекулы и на них второй постулат термодинамики тоже не распространяется.

 

Кстати, тут почвоведы знатно поработали. Я как-то с одним чуваком из почвоведов (с третьего этажа НИХИ) квасил казённый спирт.  Он толкал замечательные идеи! Например, что гумус - это естественный аккумулятор энтропии, обеспечивающий структурирование растительности. И в этом есть смысл, ибо химический состав гумуса - это сотни тысяч веществ, большинство которых неидентифицированы. Существуют классы гуминовых веществ, но это реально - энтропийная каша.

Занимаясь такими глубокими вопросами - штудируйте литературу. Всё давно уже украдено до нас :lol:

  • Хахахахахаха! 2
Ссылка на комментарий

Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь

Вы должны быть пользователем, чтобы оставить комментарий

Создать аккаунт

Зарегистрируйте новый аккаунт в нашем сообществе. Это очень просто!

Регистрация нового пользователя

Войти

Уже есть аккаунт? Войти в систему.

Войти
  • Последние посетители   0 пользователей онлайн

    • Ни одного зарегистрированного пользователя не просматривает данную страницу
×
×
  • Создать...

Важная информация

Мы разместили cookie-файлы на ваше устройство, чтобы помочь сделать этот сайт лучше. Вы можете изменить свои настройки cookie-файлов, или продолжить без изменения настроек.