ферментативный гидролиз

[валли]

подскажите пожалуйста что за нуклеиновая к-та с фрагментом -дГ-дТ-дЦ-, где про такое можно найти?

мне нужно фермент. гидролиз этого участка

[Korenev]

подскажите пожалуйста что за нуклеиновая к-та с фрагментом -дГ-дТ-дЦ-, где про такое можно найти?

мне нужно фермент. гидролиз этого участка

Таких нуклеиновых кислот целая куча, сформулируйте вопрос полностью.

[валли]

Таких нуклеиновых кислот целая куча, сформулируйте вопрос полностью.

найти схемы ферментативного гидролиза нукл. кислоты по центральному фрагменту -дГ-дТ-дЦ-

[Nil admirari]

Не хотел отдельную тему создавать, так как вопрос по этой же теме. Ни один препад в нашем универе на него не мог ответить: Ферменты - по сути глобулярные белки (шарики из аминокислот). Протеиназы - ферменты разлагающие пептидные связи в белках между различными аминокислотами (пепсин, трепсин, химотрипсин). Но ведь эти ферменты сами состоят из аминокислот, тогда почему они не разлагают сами себя??? :blink:

[Русский по сердцу по уму]

Фермент ведь работает, т.е. осуществляет акт катализа, только когда его активный центр (точнее его часть, ответственная за связывание с субстратом -опред.аминокилотные остатки и их положение в цепи) связан с субстратом, образуя комплекс поддерживающийся силами от ван-дер-ваальсовых до ионных (преобладание , например в трипсине, термолизине, химотрипсине каждых свое), после образование комплекса, каталитическая часть актив.центра вступает в работу.

Мое мнение, что не расщепляют связи своих же молекул, т.к. не образуется фермент-субстратного комплекса. Это же как в пространстве надо свернуться молекуле фермента/принять конформацию, что бы образовать актив. центр (из аминокислот наход. в разных участках цепи) подойти к своей части, выступающей в качестве субстрата (это же еще надо сочетание тех же аминокислот, что бы попалось) и образовать комплекс? Тут термодинамика не позволит, наверное, либо не выгодно образование системы, либо вообще нужных связей не образуется/сама структура (третичная) фермента разрушиться и тогда все вопросы отпадают ).

[Nil admirari]

Это же как в пространстве надо свернуться молекуле фермента/принять конформацию, что бы образовать актив. центр (из аминокислот наход. в разных участках цепи) подойти к своей части, выступающей в качестве субстрата (это же еще надо сочетание тех же аминокислот, что бы попалось) и образовать комплекс? Тут термодинамика не позволит, наверное.

Имел ввиду что один клубок разрушает не сам себя, а подходит к другому клубку и "откусывает" от него. Мы ведь едим и фибрилярные белки и глобулярные, все переваривается. В ферментах те же пептидные связи.

[Русский по сердцу по уму]

Имел ввиду что один клубок разрушает не сам себя, а подходит к другому клубку и "откусывает" от него. Мы ведь едим и фибрилярные белки и глобулярные, все переваривается. В ферментах те же пептидные связи.

 

 

Вот, к примеру, трипсин ("сериновая протеаза") обладает специфичностью и гидролизует связи обр. карбоксильными группами лизина и аргинина. Но не гидролизует те,которые образованы аргинин-пролин и лизин-пролин.

Я аминокислотную поледовательность не знаю в молекуле трипсина, но если там и есть лизин аргинин, то, ВОЗМОЖНО ,они находятся под защитой, т.к. образованы с пролином, или же по соседству с дикарбоновыми аминокислотами (вроде тоже катализ затруднен).

К тому же, если последовательности аминокислот, а следовательно и втор. и трет. структура трипсина (как пример) не подходит для образования комплекса субстрат-фермент, то ясно дело, что акта катализа не будет, просто активный центр одной молекулы не будет взаимодействовать с частью другой молекулы.

НУ еще вариант, конкурентное ингибирование (хотя бредовый вариант), например активный центр молекулы трипсина будет конкурировать за субстрат, в роли которого выступают другая молекула трипсина и некий пептид. Т.к. скорость фермент. катализа зависит от конц. субстрата и фермента, и при допущении , что столкновение молекул как с молекулой трипсина так и с молекулой пептида равновероятно,то следовательно она будет определяться концентрацией именно пептида, а так как его будет больше, то и взаимодействовать трипсин будет не со одноименными молекулами, а с некими пептидами, поступившими в из желудка!?

Это все мои предположения, у меня биохимия недавно началась.

 

 

Хотя, только сейчас в википедии нашел, что трипсин в частности подвергается аутолизу, т.ч. то что я написал не верно, а может и в корне.

Изменено 29 Января, 2011 в 10:34 пользователем Русский по сердцу по уму

[Nil admirari]

Или такой вариант. Ферменты расщепляющие пептидные связи между ароматическими аминокислотами не должны иметь в своем составе или снаружи глобулы таких ароматических аминокислот. И так для всех типов ферментов.

[Русский по сердцу по уму]

Nil admirari, я вот тоже в этом направлении )

 

Кто что еще думает? меня тоже вопрос заинтересовал, вот только у меня база слабая, может тут все проще?

Биохимики подключайтесь или же воспроса, как такового нет?

[ksanf]

Да расщепляют они друг друга, особенно в ЖКТ! Боюсь соврать, но пепсина до 50 г или что то около в сутки секретируется в желудок, а с пищей мы съедаем 100 г белка. Куда пепсин по-вашему девается?

Только сначала фермент должен денатурировать, как любой белок. А пока он в нативном состоянии - это маловероятно, так же как с обычным белком. Для того в клетках лизосомы и существуют, чтоб сначала в кислую среду белки засунуть, а потом их сожрать.

Изменено 20 Марта, 2011 в 17:02 пользователем ksanf