Вот, к примеру, трипсин ("сериновая протеаза") обладает специфичностью и гидролизует связи обр. карбоксильными группами лизина и аргинина. Но не гидролизует те,которые образованы аргинин-пролин и лизин-пролин.
Я аминокислотную поледовательность не знаю в молекуле трипсина, но если там и есть лизин аргинин, то, ВОЗМОЖНО ,они находятся под защитой, т.к. образованы с пролином, или же по соседству с дикарбоновыми аминокислотами (вроде тоже катализ затруднен).
К тому же, если последовательности аминокислот, а следовательно и втор. и трет. структура трипсина (как пример) не подходит для образования комплекса субстрат-фермент, то ясно дело, что акта катализа не будет, просто активный центр одной молекулы не будет взаимодействовать с частью другой молекулы.
НУ еще вариант, конкурентное ингибирование (хотя бредовый вариант), например активный центр молекулы трипсина будет конкурировать за субстрат, в роли которого выступают другая молекула трипсина и некий пептид. Т.к. скорость фермент. катализа зависит от конц. субстрата и фермента, и при допущении , что столкновение молекул как с молекулой трипсина так и с молекулой пептида равновероятно,то следовательно она будет определяться концентрацией именно пептида, а так как его будет больше, то и взаимодействовать трипсин будет не со одноименными молекулами, а с некими пептидами, поступившими в из желудка!?
Это все мои предположения, у меня биохимия недавно началась.
Хотя, только сейчас в википедии нашел, что трипсин в частности подвергается аутолизу, т.ч. то что я написал не верно, а может и в корне.