кодирование и хранение информации о вторичной, третичной и четвертичной структуре белков

[Никита_Юров]

Уважаемые дамы и господа, посетители форума,

Разрешите обратиться к Вам с вопросом, который, в виду моей слабой профессиональной подготовленности в области химии, я не в силах разрешить самостоятельно.

Коротко изложу суть проблемы: как известно, завершающая стадия процесса биосинтеза белков в клетках - это посттрансляционные модификации, в ходе которых балки приобретают свою вторичную, третичную, даже четвертичную структуру, а также некоторые включения (например, к глобулам миоглобина добавляется Ферум для формирования белка гемоглобина), так вот, если мне абсолютно понятно, как кодируется, хранится и считывается информацию о первичной структуре балков, то вот 1) в каком виде кодируется? 2) где хранится? 3) как считывается информация о вторичной, третичной, четвертичной структуре белков и их неаминокислотных включений - это для меня полнейшая загадка. Если у Вас есть такая информация, поделитесь, пожалуйста. В литературе, которая попадала ко мне в руки, смог найти только упоминание о том, что все посттрансляционные модификации белков происходят в эндоплазматическом ретикулуме и в комплексе Гольджи, но ни механирзма, ни информационной субстанции этого процесса я нигде не нашел расписанными таким образом, чтоб это удовлетворило мое любопытство.

Заранее всем спасибо за внимание и содействие.

[EGOR-KA]

Вторичная, третичная и четвертичная структура белка определяется первичной, т.е. последовательностью аминокислотных остатков. Движушей силой образования вторичной структуры является образование водородных связей между аминокислотными остатками. Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка.

http://www.xumuk.ru/biologhim/231.html

[Никита_Юров]

Вторичная, третичная и четвертичная структура белка определяется первичной, т.е. последовательностью аминокислотных остатков. Движушей силой образования вторичной структуры является образование водородных связей между аминокислотными остатками. Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка.

http://www.xumuk.ru/biologhim/231.html

 

спасибо за ответ!

ОК, то есть, среди белков не может быть изомеров? уникальная первичная структура абсолютно однозначно определяет вторичную, третичную и четверичную? но насколько мне известно, существуют такие белки, как прионы, которые все же имеют аномальную пространственную структуру - иными словами они-то как раз и есть изомерами? а как быть со второй частью вопроса: чем определяется и где хранится информация о неаминокислотных включениях в белках (я приводил пример гемоглобина, в состав которого входит Ферум, но можно было в качестве примера привести любой липопротеид)? можно даже более обще поставить вопрос: чем определяется посттрансляционная модификация протеидов?

[EGOR-KA]

спасибо за ответ!

ОК, то есть, среди белков не может быть изомеров? уникальная первичная структура абсолютно однозначно определяет вторичную, третичную и четверичную? но насколько мне известно, существуют такие белки, как прионы, которые все же имеют аномальную пространственную структуру - иными словами они-то как раз и есть изомерами? а как быть со второй частью вопроса: чем определяется и где хранится информация о неаминокислотных включениях в белках (я приводил пример гемоглобина, в состав которого входит Ферум, но можно было в качестве примера привести любой липопротеид)? можно даже более обще поставить вопрос: чем определяется посттрансляционная модификация протеидов?

Вся информация хранится в ядре, и определяется первичной структурой белка. только скорее всего в данном случае уже не гемоглабина (если брать на конкретном примере). Существуют ферменты, при участии которых происходит образование сложного белка (т.е. включение небелковой составляющей). Поэтому правильно сказать, что информация о небелковой составляющей,представлена информацией о другой последовательности аминокисл. в белке.

[Никита_Юров]

Вся информация хранится в ядре, и определяется первичной структурой белка. только скорее всего в данном случае уже не гемоглабина (если брать на конкретном примере). Существуют ферменты, при участии которых происходит образование сложного белка (т.е. включение небелковой составляющей). Поэтому правильно сказать, что информация о небелковой составляющей,представлена информацией о другой последовательности аминокисл. в белке.

Спасибо! Ситуация прояснилась. Если Вы не против, я резюмирую изложенное Вами, а Вы оцените степень адекватности моего изложения.

Таким образом:

1) Вторичная, третичная, четвертичная структура белков однозначно определяется их первичной структурой. Двух белков с разной пространственной при одинаковой первичной структуре быть не может (хотя суть природы прионов мне при этом тезисе неясна).

2) Включение в состав белков неаминокислотных элементов фактически определяется аминокислотной последовательностью тех ферментов, которые фактически и отвечают за данный процесс, а не тех белков, к которым присоединяются неаминокислотные элементы, а последовательность аминокислот в полипептидной цепи таких ферментов кодируется по классической схеме в ядерной ДНК.

 

Если все так и есть, то у меня появились еще дополнительные вопросы по биосинтезу белка, которые, наверное, стоит вынести в отдельные ветки форума.

[demetre]

спасибо за ответ!

ОК, то есть, среди белков не может быть изомеров? уникальная первичная структура абсолютно однозначно определяет вторичную, третичную и четверичную? но насколько мне известно, существуют такие белки, как прионы, которые все же имеют аномальную пространственную структуру - иными словами они-то как раз и есть изомерами? а как быть со второй частью вопроса: чем определяется и где хранится информация о неаминокислотных включениях в белках (я приводил пример гемоглобина, в состав которого входит Ферум, но можно было в качестве примера привести любой липопротеид)? можно даже более обще поставить вопрос: чем определяется посттрансляционная модификация протеидов?

у самих аминокислот есть изомери, например оптические так что белки,которие содержат одну и ту же аминокислоту могут иметь не одиноковое строение

[EGOR-KA]

Спасибо! Ситуация прояснилась. Если Вы не против, я резюмирую изложенное Вами, а Вы оцените степень адекватности моего изложения.

Таким образом:

1) Вторичная, третичная, четвертичная структура белков однозначно определяется их первичной структурой. Двух белков с разной пространственной при одинаковой первичной структуре быть не может (хотя суть природы прионов мне при этом тезисе неясна).

2) Включение в состав белков неаминокислотных элементов фактически определяется аминокислотной последовательностью тех ферментов, которые фактически и отвечают за данный процесс, а не тех белков, к которым присоединяются неаминокислотные элементы, а последовательность аминокислот в полипептидной цепи таких ферментов кодируется по классической схеме в ядерной ДНК.

 

Если все так и есть, то у меня появились еще дополнительные вопросы по биосинтезу белка, которые, наверное, стоит вынести в отдельные ветки форума.

На второй вопрос однозначно ответить трудно, но если бы за включение небелковой составляющей отвечала первичная последовательность самого белка, то при различных гемоглабинопатиях, когда первичная структура гемоглобина, а точнее глобина, изменена влючение гема бы непроисходило.

Вобще ответы на такого рода вопросы стоит поискать не в биохимии, а в молекулярной биологии.

[hemistry]

Спасибо! Ситуация прояснилась. Если Вы не против, я резюмирую изложенное Вами, а Вы оцените степень адекватности моего изложения.

Таким образом:

1) Вторичная, третичная, четвертичная структура белков однозначно определяется их первичной структурой. Двух белков с разной пространственной при одинаковой первичной структуре быть не может (хотя суть природы прионов мне при этом тезисе неясна).

2) Включение в состав белков неаминокислотных элементов фактически определяется аминокислотной последовательностью тех ферментов, которые фактически и отвечают за данный процесс, а не тех белков, к которым присоединяются неаминокислотные элементы, а последовательность аминокислот в полипептидной цепи таких ферментов кодируется по классической схеме в ядерной ДНК.

 

Если все так и есть, то у меня появились еще дополнительные вопросы по биосинтезу белка, которые, наверное, стоит вынести в отдельные ветки форума.

Позволю себе внести некоторые дополнения.

По поводу первого пункта: Может быть кого-то огорчу, но первичная структура вовсе не однозначно определяет структурную организацию на более высоких уровнях. Иначе при денатурации белков и последующем устранении фактором венатурации ВСЕГДА происходила правильная ренатурация, чего не происходит.

Отсюда вывод - фолдинг белка все-таки сильно зависит от энергозависимого функционирования шаперонов.

По поводу второго пункта: Здесь может быть 2 пути включения кофактора в белок: либо простое связывание, и тогда оно определяется третичной или четвертичной структурой самого белка (как правило такое связывание поддерживается слабыми типами взаимодействий и обратимо), либо ферментативным путем. В этом случае однозначность присоединения кофактора определяется пространственной(!) структурой самого белка и включаемого компонента, поскольку ферменты имеют как правило очень узкую специфичность катализа (вплоть до индивидуальных реакций). Про ферменты написано конечно интересно, НО конкретные ферменты создавались в эволюции для выполнения катализа конкретных реакций, а не наоборот - появился фермент и с ним функция.....

[ksanf]

НО конкретные ферменты создавались в эволюции для выполнения катализа конкретных реакций, а не наоборот - появился фермент и с ним функция.....

А вот это, по-моему, сомнительно. Т.е. по Вашему, при появлении жучков-червячков и необходимости транспорта кислорода природа задумалась о создании всей системы синтеза гемоглобина? включая гены самого глобина и ферментов, сующих в него гем и железо? Может проще - получились какие то ферменты-элементы, собрались вместе. "И увидел бог, что это хорошо" - можно и надо к чему то применить. Разве не бывает, что сначала технари что-нить изобретут, а потом ищут применение? И в эволюции сначала шея у жирафа стала длиннее, а оказалось что так гораздо выгоднее.

Вот реакции цикла трикарбоновых кислот. У низших организмов реакции идут от оксалоацетата до 2-оксоглутарата, т.е. в другую сторону, и имеют свой смысл. У животных уже цикл замкнулся через цитрат, и дает энергию. Эволюционная биохимия - это красота, только литературы мало.

Изменено 3 Января, 2012 в 03:20 пользователем ksanf

[Korenev]

Может быть кого-то огорчу, но первичная структура вовсе не однозначно определяет структурную организацию на более высоких уровнях.

Я не берусь опровергать ваше утверждения, так же как и подтверждать его, однако в интервале моих познаний (достаточно скромных ) в области молекулярной биологии не ни одного примера, подтверждающего ваше утверждение. Структура даже тех короткоцепочечных пептидов, содержащих в своей конечной биологически активной форме D-аминокислоты, кои образуются уже после трансляции, однозначно определяется первичной структурой.