кодирование и хранение информации о вторичной, третичной и четвертичной структуре белков

[hemistry]

А вот это, по-моему, сомнительно. Т.е. по Вашему, при появлении жучков-червячков и необходимости транспорта кислорода природа задумалась о создании всей системы синтеза гемоглобина? включая гены самого глобина и ферментов, сующих в него гем и железо? Может проще - получились какие то ферменты-элементы, собрались вместе. "И увидел бог, что это хорошо" - можно и надо к чему то применить. Разве не бывает, что сначала технари что-нить изобретут, а потом ищут применение? И в эволюции сначала шея у жирафа стала длиннее, а оказалось что так гораздо выгоднее.

Вот реакции цикла трикарбоновых кислот. У низших организмов реакции идут от оксалоацетата до 2-оксоглутарата, т.е. в другую сторону, и имеют свой смысл. У животных уже цикл замкнулся через цитрат, и дает энергию. Эволюционная биохимия - это красота, только литературы мало.

У меня вопрос: а что такого экстранеординарного в системе синтеза гемоглобина? Во-первых гемоглобину эволюционно предшествует миоглобин. Они весьма похожи, если не вдаваться в детали. Во-вторых белковая часть (глобин) синтезируется по классическому пути. В-третьих Гем как таковой не является отличительной чертой гемоглобина. Структурная основа гема (напоминаю что это тетрапиррольное кольцо) встречается во-многих белках. Кстати о технарях и жирафах - шея у жирафа удлиннилась в результате мутагенеза и закрепилась отбором как выгодная. Это немного другое. И еще, Вам никогда не приходила в голову мысль сшить себе на заказ брюки с тремя штанинами? Вдруг третья нога появится?....

[hemistry]

Я не берусь опровергать ваше утверждения, так же как и подтверждать его, однако в интервале моих познаний (достаточно скромных ) в области молекулярной биологии не ни одного примера, подтверждающего ваше утверждение. Структура даже тех короткоцепочечных пептидов, содержащих в своей конечной биологически активной форме D-аминокислоты, кои образуются уже после трансляции, однозначно определяется первичной структурой.

Да. Интервал Ваших познаний действительно скромен. Вы неверно понимаете природу первичной структуры белка.Первичная структура - последовательность аминокислотных остатков в готовой полипетидной цепи. D-аминокислоты - очень редки. Абсолютное большинство белков строится из канонических аминокислот, которые зашифрованиы в генетическом коде. Остальное - от лукавого (раз уж говорим о матричном синтезе). Теперь о пептидах. Они короткие, поэтому и вариантов укладки их пространственных структур не много. А вот если говорить о относительно больших белках, то там все сложнее. Там появляются варианты взаимодействий разных участков полипптидной цепи друг с другом, что носит вероятностных характер. А поскольку участков много, то и вариантов предостаточно.

Если Вам нужны подтверждения моих слов, то Вы можете почитать какой-нибудь не очень сложный учебник, типа Эллиот "Биохимия и молекулярная биология".По-моему там что-то было про фолдинг. В 22 главе кажется....

 

P.S. Если есть еще вопросы - пишите! Обязательно обсудим

[ksanf]

Кстати о технарях и жирафах - шея у жирафа удлиннилась в результате мутагенеза и закрепилась отбором как выгодная. Это немного другое. И еще, Вам никогда не приходила в голову мысль сшить себе на заказ брюки с тремя штанинами? Вдруг третья нога появится?....

Сами и подтвердили мои слова, и себя опровергнули. Именно так: сначала случайно появилась простейшие гемопротеины и нашли себе применение - скачок эволюции. Потом они смутировали и получилось новое качество - возможность появления нового организма. И так далее до гемоглобина. То же и у жирафов: не было бы случайной мутации - и никто бы не объедал верхние ветки.

И насчет штанов забавно, подождать только миллиард лет. Хотя рождались и с тремя ногами, и с двумя головами - только не закрепилось такое новшество, т.к. преимущества не получилось, да и другие органы не смогли поддержать эти "усовершенствования". Вот людям ростом 2,2-2,7 метра жить тяжко, т.к. соединительная ткань не держит такой рост, начинаются проблемы с суставами и костями. И им уже не до размножения. А случится мутация в синтезе коллагена и межклеточного матрикса, возрастет их прочность - глядишь и закрепится качество, будут люди по 3-4 метра ростом.

Вы скатываетесь в целесообразность эволюции. Мол 3 млрд лет назад, еще только при уровне бактерий, кто-то (бог? или закон природы?) решил что надо создать динозавров и потом млекопитающих, а для них нужны кости, гемопротеины, нервные синапсы и т.д. и т.п. Направленность мутаций в одну сторону, в усложнение и совершенствование организма - это конечно интересно, и много чего наводит на эту мысль. Но по современным воззрениям - не научно.

Изменено 5 Января, 2012 в 04:33 пользователем ksanf

[ksanf]

Там появляются варианты взаимодействий разных участков полипптидной цепи друг с другом, что носит вероятностных характер. А поскольку участков много, то и вариантов предостаточно.

Если Вам нужны подтверждения моих слов, то Вы можете почитать какой-нибудь не очень сложный учебник, типа Эллиот "Биохимия и молекулярная биология".По-моему там что-то было про фолдинг. В 22 главе кажется....

Весьма распространенная и, строго говоря, устаревшая точка зрения. Для обывателя годится, но не более.

Вы что нибудь слышали про то, что называется "мотивы в белке"? В схожих белках есть одинаковые участки, которые заставляют белок скручиваться строго определенным образом, отличия в функции этих белков определяются отличиями в аминокислотах, не вошедших в мотивы. Или иначе можно сказать: В любом белке некие четко заданные аминокислотные последовательности сложатся только ОДНИМ определенным образом, и помогут им в этом шапероны при фолдинге, о котором Вы упомянули. Таким образом, число степеней свободы при складывании третичной структуры сильно уменьшается, очень сильно!- от миллионов до считанных единиц.

[Korenev]

Да. Интервал Ваших познаний действительно скромен. Вы неверно понимаете природу первичной структуры белка.Первичная структура - последовательность аминокислотных остатков в готовой полипетидной цепи. D-аминокислоты - очень редки. Абсолютное большинство белков строится из канонических аминокислот, которые зашифрованиы в генетическом коде. Остальное - от лукавого (раз уж говорим о матричном синтезе). Теперь о пептидах. Они короткие, поэтому и вариантов укладки их пространственных структур не много. А вот если говорить о относительно больших белках, то там все сложнее. Там появляются варианты взаимодействий разных участков полипптидной цепи друг с другом, что носит вероятностных характер. А поскольку участков много, то и вариантов предостаточно.

Интервал моих познаний хоть и скромен, однако много шире той информации которую вы привели .

Нет, это вы неверно поняли мой вопрос. Приведите конкретные примеры молекул полипептидов, третичная и четвертичная структура которых не определяется первичной. А информацию по D-аминокислотам я привел, лишь для того, чтобы показать, что даже в таких весьма редких пептидах, содержащих эти аминокислоты принцип "первичная структура однозначно определяет будущие свойства молекулы" (упрощенно) соблюдается полностью.

[Korenev]

А вот если говорить о относительно больших белках, то там все сложнее. Там появляются варианты взаимодействий разных участков полипптидной цепи друг с другом, что носит вероятностных характер. А поскольку участков много, то и вариантов предостаточно.

Так ведь проблема в том, что эти варианты определяются конкретной структурой полипептидной цепи, т.е. как раз аминокислотными остатками в этих участках. Этим утверждением вы как раз опровергаете свое предыдущее.

P.S.: Эллиота читал, на первом курсе, когда в универе учился. Хорошая книга

[Русский по сердцу по уму]

 

Таким образом:

1) Вторичная, третичная, четвертичная структура белков однозначно определяется их первичной структурой. Двух белков с разной пространственной при одинаковой первичной структуре быть не может (хотя суть природы прионов мне при этом тезисе неясна)

 

Хотел было написать по поводу этого пункта, но прочитав статью http://www.inbi.ras.ru/ubkh/46/shkundina.pdf , сам запутался.

 

На стр. 5 написано:

"PrPSc неотличим от PrPC по аминокислотной последовательности [149], но имеет другую конформацию."

и

"Наконец, переход может произойти из-за мутаций в гене Prnp, способствующих образованию PrPSc из PrPC (наследственные формы прионных заболеваний).

 

Ход моего рассуждения:

Например в каком-то участке гена PRNP, кодирующего PrPC происходит замена GAA--->GAC, в этом случае место лейцина будет лейцин. Для полипептидной цепи разницы нет!

Если, например, происходит замена ATG--->TTG, то вместо тирозина будет аспарагин!

 

Тут возникает вопрос (касательно "возможности существования" двух предложений, выше процитированных, на одной странице): если происходит мутация, как в первом примере, то в полипептидной цепи белка ничего не меняется (следовательно "генетическая составляющая" в данном случае роли не играет) , если как во втором, то как это может быть, чтобы полипептидные цепи белка до мутации и после нее не различались по аминокислотной последовательности (повторюсь, если не брать во внимание замену всего одного (двух) нуклеотидов в ДНК)?

 

Судя по тому, что написано здесь http://www.antibiotic.ru/cmac/2000_2_2/012_text.htm , то нормальный белок с патогенным белком по аминокислотной последовательности то различаются!

Изменено 7 Января, 2012 в 12:32 пользователем Русский по сердцу по уму